幾乎所有的生物體，從細菌到人類，細胞膜上都有類似門的蛋白質複合物，可以清除不必要的或危及生命的分子。但這並不總是有利的，因為在細菌或癌細胞的情況下，這些複合物，稱為ABC轉運體，也負責對抗生素或化療的耐藥性。法蘭克福歌德大學(Goethe University Frankfurt)和同樣位於法蘭克福的馬克斯o普朗克生物物理研究所(Max Planck Institute of Biophysics)的研究人員，現在已經成功解密了該蛋白傳輸機製的所有階段，相關研究成果發表在《Nature》上，題為"Conformation space of a heterodimeric ABC exporter under turnover conditions"。

        在過去的五年裏，法蘭克福歌德大學生物化學研究所的Robert Tampe領導的研究小組投入了大量的精力來製備敏感的膜蛋白複合物樣品，使它們能夠在膜環境中通過低溫電子顯微鏡進行檢測。低溫電子顯微鏡通過冷凍分子來提供高分辨率的圖像。

        如果目標不僅是生成複雜分子的清晰圖像，如ABC轉運體，而且還要觀察它們的工作狀態，那麼就需要不同階段的快照。Tampe領導的生物化學家團隊通過向轉運體提供不同濃度的ATP和ADP來故意觸發這些過程。沒有ATP的能量供應，轉運體就無法根據細胞內部和周圍環境之間的濃度梯度進行分子移位。

        在該研究中，Tampe和他的同事展示了由兩個不同的蛋白質亞基組成的ABC出口複合物的八個高分辨率構象。研究人員還首次發現了轉運過程的中間階段。《Nature》雜誌的出版商將這一重要發現選為了該期的封麵故事。

        Tampe教授解釋說："我們的工作可能會帶來結構生物學的範式轉變，因為幾乎可以以原子分辨率顯示細胞機器的所有運動。由於這一意外發現，我們現在可以回答關於ABC轉運體運輸機製的問題，這些問題之前是有爭議的辯論主題，與醫學高度相關。"此外，研究人員還首次觀察到通道是如何向內或向外打開的。2.8埃的分辨率(1埃=千萬分之一毫米)是利用低溫電子顯微鏡對ABC轉運體結構成像的最高分辨率。